UTA Forscher Karte aus chemischen Mechanismus der Schlüssel Enzym gefunden, in Autismus, Alzheimer-Demenz und Down-Syndrom

Biochemiker an Der University of Texas at Arlington die Zuordnung der katalytischen Prozesse von Schwefel-oxidierenden Enzyme zu verbessern, Verständnis für die Chemische Ungleichgewichte, die bei Patienten mit Autismus, Alzheimer-Krankheit und Down-Syndrom.

„Wenig ist darüber bekannt, wie Schwefel-oxidierenden Enzyme arbeiten, oder wie oder warum Autismus, Alzheimer-Krankheit und Down-Syndrom Patienten zeigen abnorme Schwefel-Metabolismus“, sagte Brad Pierce, UTA assistant professor für Biochemie und principal investigator am Projekt.

„Unsere Arbeit ist die retro-Ingenieur der Schwefel-oxidation und – Cystein dioxygenase – in beiden Säugetieren und Bakterien, um die notwendigen Rahmenbedingungen für die Entwicklung wirksamer Therapien und Medikamente für diese verschiedenen Krankheitszuständen.“

Einblicke in die differential-Verhalten dieses Enzyms in Bakterien könnte auch Chancen eröffnen Stempel aus „superbugs“, indem er ein Alternatives Mittel zu stören bakteriellen Stoffwechsel, ohne negative Auswirkungen auf die Patienten, sagte Pierce.

Die Arbeit wird unterstützt durch eine drei-Jahres -, $333,810 National Institutes of Health Zuschuss durch die Agentur für Akademische Forschung Erweiterung Award-Programm, dessen Ziel die Stärkung der Forschungslandschaft an berechtigte Institutionen und auch aussetzen Studenten und Doktoranden, um Forschung und Karrieren in der Wissenschaft, Technologie, ingenieurwesen und Mathematik.

Morteza Khaledi, Dekan der UTA College of Science, Unterstrich die Bedeutung von Pierce ‚ s grant in die Verbesserung der universitären Engagements für die Förderung der Gesundheit und den Zustand des Menschen, wie in dem Strategischen Plan Bis 2020: Fett-Lösungen | Globale Auswirkungen.

„Dr. Pierce Forschung stellen die grundlegenden wissenschaftlichen hintergrund benötigt, Therapien zu entwickeln, die für kritische Bedingungen, die im Moment nicht verstanden,“ Khaledi sagte. „Diese Arbeit ist der Kern der positiven Auswirkungen, die eine moderne, wissenschaftlichen Hochschule, können auf die Gesellschaft.“

„Durch die Bereitstellung von Möglichkeiten für Studierende und graduierte zur Teilnahme an dieser Forschung, wir sind auch die Stärkung unserer position als eine Quelle von gut vorbereiteten wissenschaftlichen Ressourcen und Fortschritte in Richtung Tier-1-status,“ fügte er hinzu.

In dem aktuellen Projekt, Pierce s-team-rapid-mix -, freeze-quench-Techniken zur ‚Falle‘ und analysieren Sie die chemischen Reaktionen im Millisekunden-Intervallen. Vergleiche kann dann vorgenommen werden, zwischen der mechanischen Prozesse der Enzyme in Säugetieren und Bakterien.

Diese Forschung baut auf Pierce ‚ s vor der National Science Foundation gewähren, die die Untersuchung der Umstände, unter denen Cystein dioxygenase erzeugt sehr giftige Nebenwirkungen genannten reaktiven Sauerstoff-Spezies. Diese Effekte wurden mit zahlreichen Alter auftretende Krankheiten wie Krebs, Schlaganfall, arthritis, Herzinfarkt, Parkinson, grauen Star und viele andere.

In einer Studie, veröffentlicht in der Dezember-2013-Ausgabe der Biochemie, Pierce s team dar, wie sich die Mutationen außerhalb der active-site-Umgebung oder „äußere Koordination Sphäre“ des Enzyms haben tiefgreifenden Einfluss auf die Freisetzung von reaktiven Sauerstoff-Spezies. Vor Forschung konzentrierte sich auf die aktive Seite der inneren Koordination Sphäre dieser Enzyme, wobei die Metall-Molekül befindet.

Pierce trat der UTA College of Science in 2008 folgende Positionen als NIH-Postdoc-Forscher an der Universität von Wisconsin und als wissenschaftlicher Mitarbeiter mit einem kalifornischen Pharma-Unternehmen. Er promovierte in Chemie an der Carnegie Mellon University.

Bei UTA, Pierce wurde geehrt mit einem President ‚ s Award for Excellence in Teaching. Seine Arbeitsgruppe sieht in grundlegende Prozesse des Lebens außerhalb der traditionellen Sphäre der Biochemie und beschäftigt moderne biophysikalische und bioanorganische Techniken zu untersuchen, Enzym-Funktion und-Regulierung.

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