Spezifische Hefe-protein kann die Förderung der spontanen Bildung von Prionen verursacht

Es ist eine Huhn-und-ei-Frage. Wo muss das infektiöse protein-Partikel, so genannte Prionen kommen? Im wesentlichen verklumpen von fehlgefalteten Proteine, Prionen verursachen neurodegenerative Erkrankungen wie Rinderwahn/Creutzfeld-Jakob-Krankheit bei Menschen und Tieren. Prionen-trigger die Aufgabe, die fehlfaltung und aggregation von Ihrer richtig gefalteten protein-Kollegen, aber Sie benötigen in der Regel eine Art „Startkapital“, um loszulegen.

Biochemiker an der Emory University School of Medicine haben festgestellt, eine Hefe-protein, das als Lsb2, das kann fördern die spontane Bildung von Prionen verursacht. Dieser instabile, kurzlebige protein ist stark induziert durch zelluläre Stressfaktoren wie Hitze. Lsb2 – Eigenschaften, die auch veranschaulichen, wie sich die Zellen entwickelt haben, die Wege zu kontrollieren und zu regulieren, die Bildung von Prionen verursacht. Forschung in Hefe wurde gezeigt, dass manchmal, Prionen tatsächlich helfen können, die Zellen die Anpassung an unterschiedliche Bedingungen.

Die Ergebnisse sind veröffentlicht in der Juli-22 Ausgabe der Zeitschrift Molecular Cell. Der senior-Autor Keith Wilkinson, PhD, professor von Biochemie an der Emory University School of Medicine “ Der erste Autor ist senior associate Tatjana Chernova, PhD.

Die aggregierte form der Proteine, verbunden mit verschiedenen anderen neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson und Huntington kann, in einigen Fällen, handeln wie Prionen. Also das Emory-team zu finden ist bietet einen Einblick in, wie die Möglichkeiten, wie Zellen mit stress umzugehen, könnte dies zu giftigen protein-aggregation in menschlichen Krankheiten.

„Eine direkte menschliche homolog des Lsb2 nicht vorhanden, aber es kann ein protein, das die gleiche Aufgabe erfüllt,“ Wilkinson sagt. „Der Mechanismus kann sagen, mehr über andere Arten von protein-Aggregaten als über klassische Prionen bei Menschen, die Diesen Mechanismus von Aussaat und Wachstum wichtiger sein kann für die aggregatbildung bei Krankheiten wie Huntington.“

Lsb2 scheint nicht form stabil Prionen von selbst. Es scheint vielmehr binden und fördern die aggregation von anderen Proteinen, Sup35, die nicht die form Prionen.

„Unser Modell ist, dass stress induziert hohe Lsb2, die es ermöglicht die Akkumulation von fehlgefalteten prion-Proteinen,“ Wilkinson sagt. „Lsb2 schützt genug von diesen Neugeborenen prion-Partikel aus der Qualitätskontrolle in Maschinen für ein paar von Ihnen raus.“

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